La Glucosa oxidasa (GOx) de Aspergillus niger, es una proteína homodimérica que cataliza la oxidación de -D-glucosa a D-glucono--lactona produciendo peróxido de hidrógeno (H2O2); la D-glucono--lactona se convierte posteriormente a ácido glucónico y el H2O2 en agua y oxigeno molecular. Tiene dos moléculas de flavín adenín dinucleótido (FAD) como cofactor y una fracción de carbohidratos unidos covalentemente en su superficie. La trehalosa, un disacárido no reductor tiene características fisicoquímicas y estructurales particulares que la hacen el soluto compatible con mejor efecto estabilizante en enzimas. El objetivo de esta investigación experimental fue determinar los cambios en la actividad y estructura de la GOx y su estabilización por trehalos a sometida a estrés térmico. Los ensayos se hicieron en ausencia y presencia de 0.6 M de trehalosa. Se midió la actividad de la enzima a diferentes concentraciones de trehalosa y la cinética de inactivación térmica, además de los cambios en su estructura analizando el centro de masa espectral (CME) y la disociación del FAD durante la inactivación térmica.