Inactiviación térmica de la glucosa oxidasa de aspergillus niger y su estabilización por trehalosa.

Paz Alfaro, Karina Jazmín

dc.contributor.author	Paz Alfaro, Karina Jazmín
dc.date.accessioned	2024-12-27T20:12:02Z
dc.date.available	2024-12-27T20:12:02Z
dc.date.issued	2009-07-19
dc.identifier.govdoc	LNUTR .7278 2009
dc.identifier.other	AT14266
dc.identifier.uri	http://dgsa.uaeh.edu.mx:8080/bibliotecadigital/handle/231104/5956
dc.description	La Glucosa oxidasa (GOx) de Aspergillus niger, es una proteína homodimérica que cataliza la oxidación de -D-glucosa a D-glucono--lactona produciendo peróxido de hidrógeno (H2O2); la D-glucono--lactona se convierte posteriormente a ácido glucónico y el H2O2 en agua y oxigeno molecular. Tiene dos moléculas de flavín adenín dinucleótido (FAD) como cofactor y una fracción de carbohidratos unidos covalentemente en su superficie. La trehalosa, un disacárido no reductor tiene características fisicoquímicas y estructurales particulares que la hacen el soluto compatible con mejor efecto estabilizante en enzimas. El objetivo de esta investigación experimental fue determinar los cambios en la actividad y estructura de la GOx y su estabilización por trehalos a sometida a estrés térmico. Los ensayos se hicieron en ausencia y presencia de 0.6 M de trehalosa. Se midió la actividad de la enzima a diferentes concentraciones de trehalosa y la cinética de inactivación térmica, además de los cambios en su estructura analizando el centro de masa espectral (CME) y la disociación del FAD durante la inactivación térmica.	es_ES
dc.language.iso	es	es_ES
dc.publisher	ICSa-BD-UAEH	es_ES
dc.subject	Fluorescencia	es_ES
dc.subject	Proteínas	es_ES
dc.subject	Disociación	es_ES
dc.subject	Enzimas	es_ES
dc.subject	Desnaturalización	es_ES
dc.title	Inactiviación térmica de la glucosa oxidasa de aspergillus niger y su estabilización por trehalosa.	es_ES
dc.title.alternative	Nutrición	es_ES
dc.type	Tesis	es_ES