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http://dgsa.uaeh.edu.mx:8080/handle/231104/5956| Título : | Inactiviación térmica de la glucosa oxidasa de aspergillus niger y su estabilización por trehalosa. |
| Otros títulos : | Nutrición |
| Autor : | Paz Alfaro, Karina Jazmín |
| Palabras clave : | Fluorescencia Proteínas Disociación Enzimas Desnaturalización |
| Fecha de publicación : | 19-jul-2009 |
| Editorial : | ICSa-BD-UAEH |
| Descripción : | La Glucosa oxidasa (GOx) de Aspergillus niger, es una proteína homodimérica que cataliza la oxidación de -D-glucosa a D-glucono--lactona produciendo peróxido de hidrógeno (H2O2); la D-glucono--lactona se convierte posteriormente a ácido glucónico y el H2O2 en agua y oxigeno molecular. Tiene dos moléculas de flavín adenín dinucleótido (FAD) como cofactor y una fracción de carbohidratos unidos covalentemente en su superficie. La trehalosa, un disacárido no reductor tiene características fisicoquímicas y estructurales particulares que la hacen el soluto compatible con mejor efecto estabilizante en enzimas. El objetivo de esta investigación experimental fue determinar los cambios en la actividad y estructura de la GOx y su estabilización por trehalos a sometida a estrés térmico. Los ensayos se hicieron en ausencia y presencia de 0.6 M de trehalosa. Se midió la actividad de la enzima a diferentes concentraciones de trehalosa y la cinética de inactivación térmica, además de los cambios en su estructura analizando el centro de masa espectral (CME) y la disociación del FAD durante la inactivación térmica. |
| Documento del Gobiberno : | LNUTR .7278 2009 |
| URI : | http://dgsa.uaeh.edu.mx:8080/bibliotecadigital/handle/231104/5956 |
| Aparece en las colecciones: | Tesis de Licenciatura |
Ficheros en este ítem:
| Fichero | Descripción | Tamaño | Formato | |
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