1. Universidad Autonoma del Estado de Hidalgo
  2. Tesis
  3. Tesis de Licenciatura
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Campo DC Valor Lengua/Idioma
dc.contributor.authorPaz Alfaro, Karina Jazmín-
dc.date.accessioned2024-12-27T20:12:02Z-
dc.date.available2024-12-27T20:12:02Z-
dc.date.issued2009-07-19-
dc.identifier.govdocLNUTR .7278 2009-
dc.identifier.otherAT14266-
dc.identifier.urihttp://dgsa.uaeh.edu.mx:8080/bibliotecadigital/handle/231104/5956-
dc.descriptionLa Glucosa oxidasa (GOx) de Aspergillus niger, es una proteína homodimérica que cataliza la oxidación de -D-glucosa a D-glucono--lactona produciendo peróxido de hidrógeno (H2O2); la D-glucono--lactona se convierte posteriormente a ácido glucónico y el H2O2 en agua y oxigeno molecular. Tiene dos moléculas de flavín adenín dinucleótido (FAD) como cofactor y una fracción de carbohidratos unidos covalentemente en su superficie. La trehalosa, un disacárido no reductor tiene características fisicoquímicas y estructurales particulares que la hacen el soluto compatible con mejor efecto estabilizante en enzimas. El objetivo de esta investigación experimental fue determinar los cambios en la actividad y estructura de la GOx y su estabilización por trehalos a sometida a estrés térmico. Los ensayos se hicieron en ausencia y presencia de 0.6 M de trehalosa. Se midió la actividad de la enzima a diferentes concentraciones de trehalosa y la cinética de inactivación térmica, además de los cambios en su estructura analizando el centro de masa espectral (CME) y la disociación del FAD durante la inactivación térmica.es_ES
dc.language.isoeses_ES
dc.publisherICSa-BD-UAEHes_ES
dc.subjectFluorescenciaes_ES
dc.subjectProteínases_ES
dc.subjectDisociaciónes_ES
dc.subjectEnzimases_ES
dc.subjectDesnaturalizaciónes_ES
dc.titleInactiviación térmica de la glucosa oxidasa de aspergillus niger y su estabilización por trehalosa.es_ES
dc.title.alternativeNutriciónes_ES
dc.typeTesises_ES
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