La Paraoxonasa sérica humana 1 (hPON1) es una proteína glicosilada con un peso molecular aproximado de 43 kDa, está compuesta de 354 aminoácidos, es una esterasa dependiente de calcio. Tiene la capacidad de hidrolizar una amplia gama de compuestos organofosforados, se sintetiza principalmente en el hígado y es secretada en plasma sanguíneo. Se encuentra asociada principalmente a lipoproteínas de alta densidad (HDL), y previene de la oxidación a las lipoproteínas de baja densidad (LDL) las cuales están implicadas en el inicio y progreso de la aterosclerosis. La purificación de hPON1 ha sido un reto desde hace varios años. El tener una forma purificada de la hPON1 permitiría evaluar su importancia biológica con más detalle. Por otra parte, la granada es un fruto rico en compuestos antioxidantes, algunos de ellos como la quercitina han mostrado tener la capacidad de inducir la actividad de la PON1. Para la purificación de la enzima se utilizaron métodos de cromatografía de interacción hidrofóbica, utilizando una columna HiPrep Phenyl FF (high sub) 16/10 de interacción hidrofóbica, acoplada al sistema AKTA-FPLC. El objetivo general del presente trabajo es purificar la paroxonasa-1 de humano por FPLC y determinar el efecto del jugo de granada en su actividad enzimática. Se obtuvieron valores de Vmax y Km para la hPON1 en su forma natural de 19.62 nmoles/mL*min y 1.19 mM respectivamente. Mientras que para hPON1 en presencia de jugo de granada los valores obtenidos fueron para Vmax y Km de 34.54 nmoles/mL*min y 2.34 mM respectivamente. Estos resultados demuestran que el jugo de granada incrementó la actividad enzimática de manera que esto podría ser un mecanismo de acción cardioprotector del jugo al inducir la actividad de la PON1h, la cual se ha reportado en el desarrollo de la aterosclerosis.