Caracterización del patrón de plegamiento y  asociación de la triosafosfato isomerasa  de humano

González Torres, Laura

dc.contributor.author	González Torres, Laura
dc.date.accessioned	2026-07-23T17:27:31Z
dc.date.available	2026-07-23T17:27:31Z
dc.date.issued	2007-07
dc.identifier.govdoc	LNUTR .6641
dc.identifier.other	AT11833
dc.identifier.uri	http://dgsa.uaeh.edu.mx:8080/bibliotecadigital/handle/231104/8143
dc.description	El plegamiento anómalo de las proteínas y los estados de enfermedad a los que conduce, son hoy en día objeto de investigaciones intensivas para conocer que lo provoca e intentar dar algunas soluciones o frenar las consecuencias resultantes. La triosafosfato isomerasa de humano (hTPI) es una importante proteína homodimérica, presente en la vía glucolítica, su deficiencia o alteración ha supuesto una relación con enfermedades neurodegenerativas. Recientes investigaciones muestran que tanto la proteína mal plegada como sus mutaciones pueden ser puntos clave en dichas enfermedades, aunque es necesario hacer más investigaciones para respaldar esta información. Para profundizar en este tema, se caracterizó cinéticamente y espectrofotométricamente a la enzima hTPI en presencia de cloruro de guanidina (GuHCl) y urea. El desplegamiento y replegamiento de esta enzima no fueron coincidentes después de tiempos de equilibrio “convencionales”, este fue alcanzado en el sentido de la renaturalización; en el cual, se observó la existencia de un intermediario monomérico activo; la enzima recupera casi completamente su actividad al renaturalizarse, el intermediario presenta características espectroscópicas más semejantes al estado desnaturalizado. Se evaluaron los cambios en energía de Gibbs para las transiciones observadas en los dos desnaturalizantes, de los ajustes hechos, la alternativa más favorable fue la que incluyó todos los datos de ambos desnaturalizantes, ajustados a un modelo de tres estados, y los ∆G obtenidos fueron ∆G0pleg= -2.65 ± 0.29 kcal mol-1, ∆G0asoc = -21.90 ± 1.86 kcal mol-1 y un ∆G0tot= -27.20 kcal mol-1. Es necesario estudiar más a fondo las características estructurales y el estado de asociación de la hTPI en diferentes condiciones y con otras técnicas a fin de caracterizar el intermediario.	es_ES
dc.language.iso	es	es_ES
dc.subject	Proteínas	es_ES
dc.subject	Plegamiento,	es_ES
dc.subject	Nutrición	es_ES
dc.subject	Enfermedades	es_ES
dc.title	Caracterización del patrón de plegamiento y asociación de la triosafosfato isomerasa de humano	es_ES
dc.title.alternative	Licenciatura en Nutrición	es_ES
dc.type	Tesis	es_ES