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http://dgsa.uaeh.edu.mx:8080/handle/231104/8160| Título : | Inactivación especie-especifíca de la triosafosfato isomerasa de leishmania mexicana |
| Otros títulos : | Licenciatura en Farmacia |
| Autor : | Alvarez Escamilla, Lupita Araceli |
| Palabras clave : | Farmacia Parasito Atención Medicamento |
| Fecha de publicación : | jun-2008 |
| Descripción : | La leishmaniasis es una enfermedad parasitaria crónica y zoonótica, con un patrón de transmisión predominantemente peridomiciliario o silvestre, ocasionada por parásitos protozoarios del género Leishmania, perteneciente a la familia de los tripanosomátidos; estos parásitos se encuentran presentes en reservorios animales salvajes y son transmisibles al hombre por vectores del género Lutzomya y Phlebotomus. Los medicamentos de elección clásicamente han sido los antimoniales pentavalentes, la pentamidina y la amfotericina B. Sin embargo, la pérdida de eficacia, las dificultades para su administración, la aparición de resistencia y/o mala respuesta a estos compuestos y el incremento en la frecuencia y la severidad de las reacciones adversas hacen imperante el desarrollo de nuevos fármacos en contra de esta enfermedad. Un enfoque en la búsqueda de estos involucra la obtención de inhibidores en contra de una enzima del parásito, que puedan servir como guías para el diseño de moléculas que potencialmente logren utilizarse como agentes terapéuticos. En este sentido, una característica interesante en el metabolismo de los tripanosomátidos es que son altamente dependientes de la glucólisis como fuente para la producción de ATP, esta enorme dependencia de la glucólisis como fuente de energía hace de las enzimas de esta ruta metabólica, blancos atractivos para el diseño de fármacos. Dentro de las enzimas glucolíticas varios investigadores han propuesto a la triosafosfato isomerasa la cual cataliza la interconversión de GAP y la DHAP; como blanco para el diseño de fármacos contra los tripanosomátidos. Por ello el presente proyecto tuvo como objetivo general, buscar la inactivación de la triosafosfato isomerasa de Leishmania mexicana, por moléculas pequeñas. Se estudiaron 250 compuestos, cinco de ellos provocaron cierto grado de inactivación de la LmTIM. El efecto de los compuestos estudiados fue dependiente del tiempo de incubación y de la concentración de enzima; esto último sugiere que los compuestos interfieren en la asociación de los monómeros de la LmTIM. La molécula más potente fue el compuesto 5 y la concentración que inactivo al 50% (I50) la LmTIM fue 201M. Por lo tanto este compuesto puede servir como molécula guía para el diseño y desarrollo de nuevos fármacos contra la leishmaniasis. |
| Documento del Gobiberno : | LFARM .6519 |
| URI : | http://dgsa.uaeh.edu.mx:8080/bibliotecadigital/handle/231104/8160 |
| Aparece en las colecciones: | Tesis de Licenciatura |
Ficheros en este ítem:
| Fichero | Descripción | Tamaño | Formato | |
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