1. Universidad Autonoma del Estado de Hidalgo
  2. Tesis
  3. Tesis de Licenciatura
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Campo DC Valor Lengua/Idioma
dc.contributor.authorGonzález Torres, Laura-
dc.date.accessioned2026-07-23T17:27:31Z-
dc.date.available2026-07-23T17:27:31Z-
dc.date.issued2007-07-
dc.identifier.govdocLNUTR .6641-
dc.identifier.otherAT11833-
dc.identifier.urihttp://dgsa.uaeh.edu.mx:8080/bibliotecadigital/handle/231104/8143-
dc.descriptionEl plegamiento anómalo de las proteínas y los estados de enfermedad a los que conduce, son hoy en día objeto de investigaciones intensivas para conocer que lo provoca e intentar dar algunas soluciones o frenar las consecuencias resultantes. La triosafosfato isomerasa de humano (hTPI) es una importante proteína homodimérica, presente en la vía glucolítica, su deficiencia o alteración ha supuesto una relación con enfermedades neurodegenerativas. Recientes investigaciones muestran que tanto la proteína mal plegada como sus mutaciones pueden ser puntos clave en dichas enfermedades, aunque es necesario hacer más investigaciones para respaldar esta información. Para profundizar en este tema, se caracterizó cinéticamente y espectrofotométricamente a la enzima hTPI en presencia de cloruro de guanidina (GuHCl) y urea. El desplegamiento y replegamiento de esta enzima no fueron coincidentes después de tiempos de equilibrio “convencionales”, este fue alcanzado en el sentido de la renaturalización; en el cual, se observó la existencia de un intermediario monomérico activo; la enzima recupera casi completamente su actividad al renaturalizarse, el intermediario presenta características espectroscópicas más semejantes al estado desnaturalizado. Se evaluaron los cambios en energía de Gibbs para las transiciones observadas en los dos desnaturalizantes, de los ajustes hechos, la alternativa más favorable fue la que incluyó todos los datos de ambos desnaturalizantes, ajustados a un modelo de tres estados, y los ∆G obtenidos fueron ∆G0pleg= -2.65 ± 0.29 kcal mol-1, ∆G0asoc = -21.90 ± 1.86 kcal mol-1 y un ∆G0tot= -27.20 kcal mol-1. Es necesario estudiar más a fondo las características estructurales y el estado de asociación de la hTPI en diferentes condiciones y con otras técnicas a fin de caracterizar el intermediario.es_ES
dc.language.isoeses_ES
dc.subjectProteínases_ES
dc.subjectPlegamiento,es_ES
dc.subjectNutriciónes_ES
dc.subjectEnfermedadeses_ES
dc.titleCaracterización del patrón de plegamiento y asociación de la triosafosfato isomerasa de humanoes_ES
dc.title.alternativeLicenciatura en Nutriciónes_ES
dc.typeTesises_ES
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