DSpace JSPUI
DSpace almacena y facilita el acceso abierto a todo tipo de contenido digital incluyendo texto, imágenes, vídeos y colecciones de datos.
Leer más
Por favor, use este identificador para citar o enlazar este ítem:
http://dgsa.uaeh.edu.mx:8080/handle/231104/4086| Título : | Estudio de las proteasas intracelulares específicas del hongo patógeno del maíz, sporisorium reilianun. |
| Otros títulos : | Biología |
| Autor : | Mendoza Melgoza, Cristina Guadalupe |
| Palabras clave : | Biología molecular Carbón de la espiga Plagas Enfermedades Enzima Patogénesis |
| Fecha de publicación : | ene-2009 |
| Editorial : | ICBI-BD-UAEH |
| Descripción : | Sporisorium reilianum (Langdon, 1978 ), es el agente causal del “carbón de la espiga” una enfermedad que se caracteriza por la presencia de masas carbonosas de color negro en mazorcas y en espigas, este cereal ocupa el segundo lugar a nivel mundial después del trigo como fuente de alimentación humana, es por eso la importancia del estudio de las enfermedades y plagas que lo afectan. En el presente trabajo se determinó la producción de las proteasas intracelulares de tipo específico carboxipeptidasa (psrCP), aminopeptidasa (psrAPE) y dipeptidilaminopeptidasa (psrDAP) de este hongo. Se trabajó con una cepa aislada de Mixquiahuala Hgo., que fue identificada mediante PCR. Se determinó la actividad de las proteasas antes mencionadas en diferentes medios de cultivo (YPD y medio mínimo con diferentes fuentes de nitrógeno peptona, infusión de maíz, sulfato de amonio y prolina). El mejor medio para la producción de las tres enzimas resultó ser YPD. A partir de un fraccionamiento celular se encontró que la psrAPE se encuentra localizada en la fracción soluble y se inhibe con inhibidores de metalo proteasas y serín proteasas lo cual puede indicar una mezcla de enzimas con la misma actividad catalítica o de que se trata de una metalo serin proteasa. Las actividades de psrDAP y psrCP se localizaron tanto en la fracción soluble como en la membranal. La psrDAP soluble fue inhibida por el E-64 (inhibidor de cisteín proteasas), en cambio, psrDAPm fue inhibida mayoritariamente por PMSF. |
| Documento del Gobiberno : | BIOL .7048 2009 |
| URI : | http://dgsa.uaeh.edu.mx:8080/bibliotecadigital/handle/231104/4086 |
| Aparece en las colecciones: | Tesis de Licenciatura |
Ficheros en este ítem:
| Fichero | Descripción | Tamaño | Formato | |
|---|---|---|---|---|
| AT13845.pdf | 1.08 MB | Adobe PDF | Visualizar/Abrir |
Los ítems de DSpace están protegidos por copyright, con todos los derechos reservados, a menos que se indique lo contrario.