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Campo DC Valor Lengua/Idioma
dc.contributor.authorCelaya Correa, Iván Francisco-
dc.date.accessioned2023-07-17T19:34:12Z-
dc.date.available2023-07-17T19:34:12Z-
dc.date.issued2009-01-
dc.identifier.govdocLNUTR .6912 2009-
dc.identifier.otherAT13581-
dc.identifier.urihttp://dgsa.uaeh.edu.mx:8080/bibliotecadigital/handle/231104/3225-
dc.descriptionLas proteínas son polímeros de aminoácidos que ejecutan la mayor parte de las funciones vitales. Existen procedimientos por medio de los cuales se puede obtener la purificación de las proteínas, tales como la cromatografía que es el proceso por medio del cual se separan las proteínas de acuerdo con las propiedades moleculares como el tamaño, la forma y el peso. En el proceso de electroforesis las moléculas son separadas unas de otras, debido a su carga y peso molecular. El plegamiento de las proteínas se lleva a cabo cuando la secuencia de aminoácidos de una proteína adopta la estructura tridimensional que deriva en su forma nativa; el plegamiento anómalo de las proteínas conlleva a que se presenten anomalías que combinado con la disfunción celular pueden ser causantes de diversas enfermedades, como en el caso de la triosafosfato isomerasa (TPI) que es una proteína homodimérica, de cadenas de 27 kDa, citoplásmica, que actúa como catalizador en la interconversión entre la dihidroxiacetona fosfato (DHAP) y el D-gliceraldehído 3-fosfato (G3P), en la reacción 5 de la glucólisis. En el presente trabajo, se llevo a cabo el proceso de sobreexpresión y purificación de la TPI de humano con la mutación E104D (HTPIE104D) logrando un elevado grado de pureza.es_ES
dc.language.isoeses_ES
dc.publisherICSaes_ES
dc.subjectProteines_ES
dc.subjectprotein foldinges_ES
dc.subjectprotein misfoldinges_ES
dc.subjecttriosephosphatees_ES
dc.subjectisomerasees_ES
dc.subjectpurification of proteinses_ES
dc.titleDesorden conformacional de la triosafosfato isomerasa de humano por la mutación Glu 104 Asp.es_ES
dc.title.alternativeNutriciónes_ES
dc.typeTesises_ES
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